Wpływ kolagenu na jakość technologiczną mięsa

• Autorzy: Janicki B. , Buzala M.

Warianty tytułu

EN

Effect of collagen on technological quality of meat

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Kolagen stanowi 20 - 30 % białek w organizmie ssaków oraz ptaków i jest podstawowym składnikiem śródmięśniowej tkanki łącznej. Głównym magazynem kolagenu w mięśniach jest omięsna zewnętrzna (epimysium) i wewnętrzna (perimysium) oraz śródmięsna (endomysium). Wśród ponad 20 typów genetycznych kolagenu w mięśniach szkieletowych znaczną część stanowi kolagen typu I i III. Morfologia, skład i ilość tkanki łącznej w mięśniach zależy w głównej mierze od ich typu oraz gatunku, rasy i wieku zwierzęcia. Różnice w metodach oznaczania kolagenu sprawiają, że zawartość tego białka w poszczególnych mięśniach może być zróżnicowana. Duża zawartość tego niepełnowartościowego białka w tkance łącznej mięśni ma znaczący wpływ na kruchość mięsa, obniżając jego jakość. Zwiększające się wraz z wiekiem zwierzęcia usieciowanie kolagenu w mięśniach o wysokiej aktywności za życia sprawia, że mięso staje się twarde. Mniejszą zawartość kolagenu stwierdzono w mięśniach o dłuższych sarkomerach oraz w mięsie ze zwierząt późno dojrzewających i wykastrowanych.

EN

Collagen constitutes 20 - 30 % of proteins in the organism of mammals and birds, and it is a major component of the intramuscular connective tissue. In the muscles, collagen is mainly stored in epimysium, perimysium, and endomysium. There are more than 20 genetic types of collagen in the skeletal muscles and, among them, collagen type I and type III are a significant portion. The morphology, composition, and quantity of the connective tissue in the muscles depend predominantly on their type, as well as on the species, breed, and age of the animal. Owing to differences in the methods of determining collagen, the content of this protein can differ in individual muscles. A high content of this incomplete protein in the connective tissue of the muscles has a significant impact on the tenderness of meat and decreases its quality. The cross-linking of collagen in the muscles that are highly active in live animals increases with age of animals and causes the meat to become hard. A lower content of collagen was found in the muscles with longer sarcomeres and in the meat from late maturing and castrated animals.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość
• Rocznik: 2013
• Tom: 20
• Numer: 2
• Opis fizyczny: s.19-29,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Janicki B.

• Zakład Biochemii i Toksykologii Środowiska, Wydział Hodowli i Biologii Zwierząt, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy w Bydgoszczy, ul.Mazowiecka 28, 85-084 Bydgoszcz

autor

Buzala M.

• Zakład Biochemii i Toksykologii Środowiska, Wydział Hodowli i Biologii Zwierząt, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy w Bydgoszczy, ul.Mazowiecka 28, 85-084 Bydgoszcz

Bibliografia

• [1] Adamczak L., Mulawka A., Florowski T.: Wpływ rodzaju mięśnia na jakość kulinarną mięsa strusiego. Rocz. Inst. Przem. Mięs. i Tł., 2007, XLV (1), 61-66.
• [2] An J.Y., Zheng J.X., Li J.Y., Zeng D., Qu L.J., Xu G.Y., Yang N.: Effect of myofiber characteristics and thickness of perimysium and endomysium on meat tenderness of chickens. Poult. Sci., 2010, 89, 1750-1754.
• [3] Avery N.C., Sims T.J., Warkup C., Bailey A.J.: Collagen cross-linking in porcine m. longissimus lumborum: absence of a relationship with variation in texture at pork weight. Meat Sci., 1996, 42, 355-369.
• [4] Bełkot Z., Pyz-Łukasik R.: Wpływ wieku gęsi na cechy chemiczne i organoleptyczne tłuszczu. Med. Wet., 2011, 67 (12), 843-846.
• [5] Canty E.G., Kadler K.E.: Collagen fibril biosynthesis in tendon: a review and recent insights. Comp. Biochem. Physiol. A, 2001, 133, 979-985.
• [6] Cechowska-Pasko M.: Białka opiekuńcze siateczki śródplazmatycznej. Postępy Biochemii, 2009, 55 (4), 416-424.
• [7] Cliche S., Amiot J., Avezard C., Gariepy C.: Extraction and characterization of collagen with or without telopeptides from chicken skin. Poult. Sci., 2003, 82, 503-509.
• [8] Daszkiewicz T., Kubiak D., Winarski R., Koba-Kowalczyk M.: The effect of gender on the quality of roe deer (Capreolus capreolus L.) meat. Small Rumin. Res., 2012, 103, 2, 169-175.
• [9] Destefanis G., Brugiapaglia A., Barge M.T., Lazzaroni C.: Effect of castration on meat quality in Piemontese cattle. Meat Sci., 2003, 64, 215-218.
• [10] Domaradzki P., Skałecki P., Florek M., Litwińczuk Z.: Związek kolagenu z wybranymi parametrami technologicznymi mięsa cielęcego. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2010, 4 (71), 50-62.
• [11] Eckhoff K.M., Aidos I., Hemre G.I., Lie O.: Collagen content in farmed Atlantic salmon (Salmo salar L.) and subsequent changes in solubility during storage on ice. Food Chem., 1998, 62 (2), 197- 200.
• [12] Fang S.H., Nishimura T., Takahashi K.: Relationship between development of intramuscular connective tissue and toughness of pork during growth of pigs. J. Anim. Sci., 1999, 77, 120-130.
• [13] Fauconneau B., Alami-Durante H., Laroche M., Marcel J., Vallot D.: Growth and meat quality relations in carp. Aquaculture, 1995, 129, 265-297.
• [14] Friess W.: Collagen-biomaterial for drug delivery. Eur. J. Pharm. Biopharm., 1998, 45 (2), 113-136.
• [15] Gawęcki W., Gornowicz E.: Ocena podstawowego składu chemicznego mięśni kurcząt brojlerów pochodzących z różnych hodowli zagranicznych. Gosp. Mięs., 2000, 7, 42-44.
• [16] Gelse K., Poschl E., Aigner T.: Collagens - structure, function, and biosynthesis. Adv. Drug Deliv. Rev., 2003, 55, 1531-1546.
• [17] Gornowicz E.: Ocena podstawowego składu chemicznego mięśni kurcząt brojlerów. Gosp. Mięs., 2001, 4, 42-43.
• [18] Kalamajski S., Oldberg A.: The role of small leucine-rich proteoglycans in collagen fibrillogenesis. Matrix Biol., 2010, 29, 248-253.
• [19] Kolacna L., Bakesova J., Varga F., Kostakova E., Planka L., Necas A., Lukas D., Amler E., Pelouch V.: Biochemical and biophysical aspects of collagen nanostructure in the extracellular matrix. Physiol. Res. (Suppl. 1), 2007, 56, 51-60.
• [20] Kołczak T.: Jakość wołowiny. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2008, 1 (56), 5-22.
• [21] Krasnowska G.: Charakterystyka i wykorzystanie białek kolagenowych. Med. Wet., 2005, 61 (3), 271-274.
• [22] Kwiatkowska A., Żmijewski T., Cierach M.: Utility value of carcass of European deer (Cervus elaphus) and its meat evaluation. Pol. J. Food Nutr. Sci., 2009, 59 (2), 151-156.
• [23] Lee C.H., Singla A., Lee Y.: Biomedical applications of collagen. Int. J. Pharm., 2001, 221 (1-2), 1-22.
• [24] Leitinger B., Hohenester E.: Mammalian collagen receptors. Matrix Biol., 2007, 26, 146-155.
• [25] Lepetit J.: A theoretical approach of the relationships between collagen content, collagen cross-links and meat tenderness. Meat Sci., 2007, 76, 147-159.
• [26] Lepetit J.: Collagen contribution to meat toughness: theoretical aspects. Meat Sci., 2008, 80, 960-967.
• [27] Maiorano G., Ciarlariello A., Cianciullo D., Roychoudhury S., Manchisi A.: Effect of suckling management on productive performance, carcass traits and meat quality of Comisana lambs. Meat Sci., 2009, 83, 577-583.
• [28] Maiorano G., Elminowska-Wenda G., Mika A., Rutkowski A., Bednarczyk M.: Effects of selection for yolk cholesterol on growth and meat quality in Japanese quail (Coturnix coturnix japonica). Ital. J. Anim. Sci., 2009, 8, 457-466.
• [29] Maiorano G., Filetti F., Salvatori G., Gambacorta M., Bellitti A., Oriani G.: Growth, slaughter and intra-muscular collage characteristics in Garganica kids. Small Rumin. Res., 2001, 39, 289-294.
• [30] Maiorano G., McCormick R.J., Field R.A., Snowder G.: Intramuscular collagen characteristics of ram, wether, and zeranol-implanted ram lambs. J. Anim. Sci., 1993, 71, 1817-1822.
• [31] Martinez-Cerezo S., Sanudo C., Panea B., Medel I., Delfa R., Sierra I., Beltran J.A., Cepero R., Olleta J.L.: Breed, slaughter weight and ageing time effects on physico-chemical characteristics of lamb meat. Meat Sci., 2005, 69, 325-333.
• [32] Mccormick R.J.: Extracellular modifications to muscle collagen: implications for meat quality. Poult. Sci., 1999, 78, 785-791.
• [33] Micol D., Oury M.P., Picard B., Hocquette J.F., Briand M., Dumont R., Egal D., Jailler R., Dubroeucq H., Agabriel J.: Effect of age at castration on animal performance, muscle characteristics and meat quality traits in 26-month-old Charolais steers. Livest. Sci., 2009, 120, 116-126.
• [34] Monson F., Sanudo C., Sierra I.: Influence of cattle breed and ageing time on textural meat quality. Meat Sci., 2004, 68, 595-602.
• [35] Nakamura Y.N., Iwamoto H., Ono Y., Shiba N., Nishimura S., Tabata S.: Relationship among collagen amount, distribution and architecture in the m. longissimus thoracis and m. pectoralis profundus from pigs. Meat Sci., 2003, 64, 43-50.
• [36] Nowak M., Trziszka T.: Zachowania konsumentów na rynku mięsa drobiowego. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2010, 1 (68), 114-120.
• [37] Nowak M.: Rola kalpalin w procesie kruszenia mięsa. Żywność. Nauka .Technologia. Jakość, 2005, 1, (42), 5-17.
• [38] Olsen D., Yang Ch., Bodo M., Chang R., Leigh S., Baez J., Carmichael D., Perala M., Hamalainen E.R., Jarvinen M., Polarek J.: Recombinant collagen and gelatin for drug delivery. Adv. Drug Deliv. Rev., 2003, 55 (12), 1547-1567.
• [39] Oshima I., Iwamoto H., Nakamura Y.N., Takayama K., Ono Y., Murakami T., Shiba N., Tabata S., Nishimura S.: Comparative study of the histochemical properties, collagen content and architecture of the skeletal muscles of wild boar crossbred pigs and commercial hybrid pigs. Meat Sci., 2009, 81, 382-390.
• [40] Ottani V., Martini D., Franchi M., Ruggeri A., Raspanti M.: Hierarchical structures in fibrillar collagens. Micron, 2002, 33, 587-596.
• [41] Paleari M.A., Camisasca S., Beretta G., Renon P., Corsico P., Bertolo G., Crivelli G.: Ostrich meat: physico-chemical characteristics and comparison with turkey and bovine meat. Meat Sci., 1998, 48, 205-210.
• [42] Pascual M., Pla M.: Changes in collagen, texture and sensory properties of meat when selecting rabbits for growth rate. Meat Sci., 2008, 78, 375-380.
• [43] Pospiech E., Iwańska E., Grześ B.: Kruchość mięsa kulinarnego i możliwości jej poubojowego kształtowania. Rocz. Inst. Przem. Mięs. i Tł., 2003, XL, 61-66.
• [44] Puchajda H., Faruga A., Kłosowska D., Batura J., Elminowska-Wenda G.: Charakterystyka jakości mięsa indorów rzeźnych trzech różnych grup genetycznych. Rocz. Nauk. Zoot., 2000, 8, 166-170.
• [45] Purslow P.P.: Intramuscular connective tissue and its role in meat quality. Meat Sci., 2005, 70, 435-447.
• [46] Purslow P.P.: Muscle fascia and force transmission. J. Bodywork Mov. Ther., 2010, 14, 411-417.
• [47] Purslow P.P.: The structure and functional significance of variations in the connective tissue within muscle. Comp. Biochem. Physiol. A, 2002, 133, 947-966.
• [48] Sami A.S., Augustini C., Schwarz F.J.: Effects of feeding intensity and time on feed on performance, carcass characteristics and meat quality of Simmental bulls. Meat Sci., 2004, 67, 195-201.
• [49] Szkucik K., Libelt K.: Wartość odżywcza mięsa królików. Med. Wet., 2006, 62 (1), 108-110.
• [50] Tornberg E.: Biophysical aspects of meat tenderness. Meat Sci., 1996, 43, 175-191.
• [51] Torrescano G., Sanchez-Escalante A., Gimenez B., Roncales P., Beltran J.A.: Shear values of raw samples of 14 bovine muscles and their relation to muscle collagen characteristics. Meat Sci., 2003, 64, 85-91.
• [52] Van der Rest M., Garrone R.: Collagen family of proteins. FASEB J., 1991, 5, 2814-2823.
• [53] Volpelli L.A., Valusso R., Morgante M., Pittia P., Piasentier E.: Meat quality in male fallow deer (Dama dama): effects of age and supplementary feeding. Meat Sci., 2003, 65, 555-562.
• [54] Weston A.R., Rogers R.W., Althen T.G.: Review: the role of collagen in meat tenderness. The Prof. Anim. Sci., 2002, 18, 107-111.
• [55] Węglarzy K., Skrzyżala I., Pellar A.: Meat rusing of sheeps in organic farm conditions. J. Res. Appl. Agric. Eng., 2011, 56 (4), 193-197.
• [56] Wheeler T.L., Shackelford S.D., Koohmaraie M.: Variation in proteolysis, sarcomere length, collagen content and tenderness among major pork muscles. J. Anim. Sci., 2000, 78, 958-965.
• [57] Zając M., Midura A., Palka K., Węsierska E., Krzysztoforski K.: Skład chemiczny, rozpuszczalność kolagenu śródmięśniowego i tekstura wybranych mięśni wołowych. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2011, 4 (77), 103-116.

Uwagi

Rekord w opracowaniu