Skład chemiczny, rozpuszczalność kolagenu śródmięśniowego i tekstura wybranych mięśni wołowych

• Autorzy: Zajac M. , Midura A. , Palka K. , Wesierska E. , Krzysztoforski K.

Warianty tytułu

EN

Chemical composition, solubility of intramuscular collagen, and texture of selected beef muscles

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

The objective of the study was to determine the chemical composition of eight heifer muscles and the changes in solubility of intramuscular collagen, texture profile, and shear force at the 2nd and 14th day of their post-slaughter ageing. The investigations were carried out on the following muscles: pectoralis profundus (PP), infraspinatus (IS), triceps brachii (TB), serratus ventralis (SV), biceps femoris (BF), semimembranosus (SM), semitendinosus (ST), and longissimus dorsi (thoracis et lumborum) (LD) of the well fleshed heifers of the lowland black-white breed. The chemical determinations of raw and grilled muscles were performed according to the relevant Polish Standards, and the solubility of collagen according to the modified method of Liu et.al. [1994]. The Texture Profile Analysis (TPA) and shear force measurements of grilled muscles were conducted using a TA-XT2 texture analyzer. The beef muscles under analysis varied in their basic chemical composition and in their collagen content. Among the raw muscles, LD contained the highest amount, and SM and BF the lowest amount of soluble collagen, whereas among the grilled muscles: IS and TB respectively.14 days after the slaughter ageing, the collagen solubility in raw and grilled muscles increased by ca. 5.5 % on average compared to the samples analyzed 2 days after the ageing. The ST and SM muscles were characterized by the highest TPA hardness and TPA chewiness values, whereas the SV, IS and LD by the the lowest. The shear force values were the highest in SM, and the lowest in IS. Irrespective of the muscle type, the values of the parameters:

EN

Celem pracy było określenie składu chemicznego ośmiu mięśni jałowic oraz zmian rozpuszczalności kolagenu śródmięśniowego, profilu tekstury i siły cięcia w 2. i 14. dniu ich dojrzewania poubojowego. Badania prowadzono na mięśniach: pectoralis profundus (PP), infraspinatus (IS), triceps brachii (TB), serratus ventralis (SV), biceps femoris (BF), semimembranosus (SM), semitendinosus (ST) oraz longissimus dorsi (thoracis et lumborum) (LD) pełnomięsnych jałowic rasy nizinnej czarno-białej. Oznaczenia chemiczne mięśni surowych i grillowanych wykonywano zgodnie z Polskimi Normami, a rozpuszczalność kolagenu zmodyfikowaną metodą Liu i wsp. Analizę profilu tekstury (TPA) i pomiary siły cięcia mięśni grillowanych przeprowadzano przy użyciu teksturometru TA-XT2. Analizowane mięśnie wołowe różniły się podstawowym składem chemicznym oraz zawartością kolagenu. Wśród mięśni surowych najwięcej kolagenu rozpuszczalnego zawierał LD, a najmniej SM oraz BF, natomiast wśród grillowanych odpowiednio IS i TB. Rozpuszczalność kolagenu w mięśniach surowych i grillowanych po 14 dniach dojrzewania poubojowego zwiększyła się średnio o około 5,5 %, w porównaniu z próbami po 2 dniach dojrzewania. Największymi wartościami twardości TPA i żujności TPA charakteryzowały się mięśnie ST i SM, a najmniejszymi SV, IS oraz LD. Wartość siły cięcia SM była największa, a IS najmniejsza. Niezależnie od rodzaju mięśnia, wartości parametrów TPA twardości i żujności oraz siły cięcia zmniejszyły się po 14 dniach dojrzewania poubojowego odpowiednio o około 17 N i 6 N oraz 20 N.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość
• Rocznik: 2011
• Tom: 18
• Numer: 4
• Opis fizyczny: s.103-116,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Zajac M.

• Katedra Przetwórstwa Produktów Zwierzęcych, Wydział Technologii Żywności, Uniwersytet Rolniczy w Krakowie, ul.Balicka 122, 30-149 Kraków

autor

Midura A.

• Katedra Przetwórstwa Produktów Zwierzęcych, Wydział Technologii Żywności, Uniwersytet Rolniczy w Krakowie, ul.Balicka 122, 30-149 Kraków

autor

Palka K.

• Katedra Przetwórstwa Produktów Zwierzęcych, Wydział Technologii Żywności, Uniwersytet Rolniczy w Krakowie, ul.Balicka 122, 30-149 Kraków

autor

Wesierska E.

• Katedra Przetwórstwa Produktów Zwierzęcych, Wydział Technologii Żywności, Uniwersytet Rolniczy w Krakowie, ul.Balicka 122, 30-149 Kraków

autor

Krzysztoforski K.

• Katedra Przetwórstwa Produktów Zwierzęcych, Wydział Technologii Żywności, Uniwersytet Rolniczy w Krakowie, ul.Balicka 122, 30-149 Kraków

Bibliografia

• [1] Bailey A.J., Light N.D.: Connective tissue in meat and meat products. Elsevier Appl. Sci., London 1989.
• [2] Belew J.B., Brooks J.C., McKenna D.R., Savell J.W.: Warner-Bratzler shear evaluations of 40 bovine muscles. Meat Sci., 2003, 64, 507-512.
• [3] Caine W.R., Aalhus J.L., Best D.R., Dugan M.E.R., Jeremiach L.E.: Relationship of the texture profile analysis and Warner-Bratzler shear force with sensory characteristics of beef rib steaks. Meat Sci., 2003, 64, 333-339.
• [4] Cecchi L.A., Hoffman D.L., Egbert W.R., Jones W.R.: Chemical and physical characteristics of beef chuck muscles: Effect of electrical stimulation, hot boning and high temperature conditioning. J. Food Sci., 1988, 53(2), 411-415.
• [5] Daszkiewicz T., Wajda S.: Masa przedubojowa buhajków a ich wydajność rzeźna i jakość mięsa. Gosp. Mięs., 2002, 2, 16-18.
• [6] Grześkowiak E., Borzuta K., Wichłacz H., Strzelecki J.: Sensory traits of 13 culinary cuts obtained from carcasses of young Black-and-White slaughter cattle. Anim. Sci. Papers and Rep., 2002, 20S, 1, 179-186.
• [7] Grześkowiak E., Borzuta K., Strzelecki J.: Porównanie jakości różnych tusz młodego bydła rzeźnego rasy ncb. Gosp. Mięs., 2006, 9, 16-18.
• [8] Jeremiach L.E., Dugan M.E.R., Aalhus J.L., Gibson L.L.: Assesment of the relationship between chemical components and palatability of major beef muscles and muscle groups. Meat Sci., 2003, 65, 1013-1019.
• [9] Kołczak T.: Kruchość mięsa. Gosp. Mięs., 2007, 11, 8, 10-11.
• [10] Liu A., Nishimura T., Takahashi K.: Structural changes in endomysium and perimysium during post-mortem aging of chicken Semitendinosus muscle-Contribution of structural weakening of intramusclular connective tissue to meat tenderization. Meat Sci., 1994, 38, 315-328.
• [11] Maher S.C., Mullen A.M., Moloney A.P., Buckley D.J., Kerry J.P.: Quantyfying the extent of variation in the eating quality traits of the M. longissimus dorsi and M. semimembranosus of conventionally processed Irish beef. Meat Sci., 2004, 66, 351-360.
• [12] McKeith F.K., DeVol D.L., Miles R.S., Bechtel P.J., Carr T.R.: Chemical and sensory properties of thirteen major beef muscles. J. Food Sci., 1985, 50, 869-872.
• [13] Miller M.F., Carr M.A., Ramsey C.B., Crockett K.L., Hoover L.C.: Consumer thresholds for establishing the value of beef tenderness. J. Anim., Sci., 2001, 79, 3062-3068.
• [14] Miller R.K.: Palatability. W: Encyclopedia of Meat Sciences. Elsevier Ltd., 2004, pp. 256-266.
• [15] Nishimura T., Kuzuoka S., Taneichi A., Hattori A.: Changes in proteoglycans during postmortem ageing of meat. Proc. 45th Int. Congr. Meat Sci. Technol., Yokohama, Japan, 1999, pp. 320-321.
• [16] Nowak M., Palka K., Troy D.: Skład chemiczny i jakość wybranych mięśni bydlęcych. Żywność. Nauka Technologia. Jakość, 2005, 3 (44) Supl, 176-184.
• [17] Palka K.: Zmiany w mikrostrukturze i teksturze mięśni bydlęcych podczas dojrzewania poubojowego i ogrzewania. Zesz. Nauk. AR, Kraków, 2000, nr 270.
• [18] Palka K.: The influence of post-mortem ageing and roasting on the microstructure, texture and collagen solubility of bovine semitendinosus muscle. Meat Sci., 2003, 64, 191-198.
• [19] PN-A-04018:1975/Az3:2002. Produkty rolno-żywnościowe. Oznaczanie azotu metodą Kjeldahla i przeliczanie na białko.
• [20] PN-ISO 1442:2000. Mięso i przetwory mięsne. Oznaczanie zawartości wody.
• [21] PN-ISO 1444:2000. Mięso i przetwory mięsne. Oznaczanie zawartości tłuszczu wolnego.
• [22] PN-ISO 3496:2000. Mięso i przetwory mięsne. Oznaczanie zawartości hydroksyproliny.
• [23] Pospiech E., Grześ B.: Wybrane białka cytoszkieletowe i ich rola w kształtowaniu właściwości funkcjonalnych tkanki mięśniowej. Żywność. Technologia. Jakość, 1997, 4, 3(12), 5-19.
• [24] Purslow P.P.: Intramuscular connective tissue and its role in meat quality. Meat Sci., 2005, 70, 435447.
• [25] Ruiz de Huidobro F., Miguel E., Blázquez B., Onega E.: A comparison between two methods (Warner-Bratzler and texture profile analysis) for testing either raw meat or cooked meat. Meat Sci., 2005, 69, 527-536.
• [26] Sadowska M.: Kolagen mięsa. Budowa, oznaczanie i właściwości funkcjonalne. Rozpr. hab. Politechnika Gdańska, Gdańsk 1992.
• [27] Shackelford S.D., Koohmaraie M., Whipple G., Wheeler T.L., Miller M.F., Crouse J.D., Reagan J.O.: Predictors of beef tenderness: development and verification. J. Food Sci., 1991, 56 (5), 11301135, 1140.
• [28] Sobczak M., Lachowicz K., Kamieniecki H., Wójcik J., Gajowiecki L., Żochowska J., Żych A., Kotowicz M., Sablik P., Rzewuska E.: The effect of cattle genotype on texture of selected muscles during post-mortem ageing. EJPAU, Food Sci. Technol., 2005, 8 (3).
• [29] Von Seggern D.D., Calkins C.R., Johnson D.D., Brickler J.E., Gwartney B.L.: Muscle profiling: Characterizing the muscles of the beef chuck and round. Meat Sci., 2005, 71, 39-51.
• [30] Young O.A., Braggins T.J.: Tenderness of ovine Semimembranosus: Is collagen concentration or solubility the critical factor? Meat Sci., 1993, 35, 213-222.