Interrelation between the effect of enzymatic clarification of apple juices and the amount and quality of polyphenols. I. Inhibition of pectinolytic enzymes by polyphenols. Studies of model systems

• Autorzy: Mitek M. , Drzazga B.

Warianty tytułu

PL

Współzależność pomiędzy efektem enzymatycznego klarowania soków jabłkowych a ilością i jakością polifenoli. I. Inhibicja enzymów pektynolitycznych przez polifenole - badania na układach modelowych

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The effect of 15 polyphenolic compounds on the activity of polygalacturonases and poctinesterase contained in selected pectinolytic preparations (Pectopol PT, Pectinase and Panzym Super) was studied. The tests performed in model systems demonstrated that all the investigated polyphenolic compounds with the exception of chlorogenic, caffeic and protocatechuic acids inhibit the activity of both polygalacturonases and pectinesterase. The strongest enzyme inhibitors among the considered polyphenols were dl-catechol, apigenin, koempferol, quercitrin, quercetin as well as mand p-coumaric acids. Ferulic acid inhibits pectinesterase activity fairly substantially but has no inhibitory effect on polygalacturonases activity.

PL

Przeprowadzono badania nad wpływem 15 związków polifenolowych na aktywność poligalakturonaz oraz pektynoesterazy zawartych w wybranych preparatach pektynolitycznych: Pektopol PT, Pectinase i Panzym Super. Badania przeprowadzono na układach modelowych, stosując jako substrat jabłkowy preparat pektynowy produkcji ZPOW Jasło o stopniu estryfikacji pektyn 67,0%. Związki polifenolowe produkcji firm zagranicznych dodawano bezpośrednio do roztworu substratu pektynowego w ilościach zbliżonych do tych,jakie występują w sokach jabłkowych (seria I badań), bądź też uprzednio przetrzymywano je z roztworem preparatu pektynolitycznego przez 30 min (seria II i III badań). Przebadano też wpływ wzrastających dawek polifenoli na aktywność PG-az, przy zachowaniu stałego stężenia substratu pektynowego (seria III badań). Inhibicję poligalakturonaz przez polifenole oznaczano wykorzystując do pomiaru aktywności tych enzymów metodę wiskozymetryczną, a do oznaczania inhibicji pektynoesterazy- metodę miareczkowania potencjometrycznego. Na podstawie analizy statystycznej uzyskiwanych wyników (tab. 2) spośród 15 badanych polifenoli wyłoniono 9, których działanie inhibicyjne w stosunku do poligalakturonaz okazało się statystycznie istotne. Są to kwasy: szikimowy, o- i m-kumarowe oraz taninowy, a także kwercytryna, kwercetyna, kemferol, apigenina i rutyna. Wykazano ponadto (tab. 1 ), że poligalakturonazy zawarte w preparacie Pektopol PT oznaczają się większą odpornością wobec inhibitorów polifenolowych, aniżeli te same enzymy z preparatu Pectinase, a także, że w porównaniu z poligalakturonazami, pektynoesteraza okazała się mało wrażliwa na działanie polifenoli. Jedynym wyjątkiem był kwas ferulowy, co może mieć znaczenie z punktu widzenia prowadzenia procesów pektynolizy soków jabłkowych. Na podstawie wyników II serii badań /tab. 3/ wysunięto przypuszczenie, że inhibicyjny wpływ polifenoli na enzymy pektynolityczne jest efektem ich oddziaływania z jednej strony na białko enzymatyczne, a z drugiej na substrat pektynowy. Wyniki III serii badań pozwoliły określić siłę inhibicyjną polifenoli w zależności od ich stężenia, przy czym z punktu widzenia praktyki przemysłowej interesujące są te zakresy stężeń, w jakich poszczególne polifenole występują naturalnie w surowcach. W zakresie stężenia do 10 mg/100 cm³ silnymi inhibitorami enzymów epktynolitycznych okazały się: kemferol, kwercetyna, kwercytryna, apigenina i kwasy m- i p-kumarowe, a w stężeniach powyżej 40 mg/100 cm³ - dl-katechina. Kwasy chlorogenowy, kawowy i protokatechowy należy zaliczyć do grupy związków nie wykazujących aktywności inhibicyjnej w stosunku do enzymów pektynolitycznych.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1988
• Tom: 14(38)
• Numer: 2
• Opis fizyczny: p.175-185,fig.,ref.

Twórcy

autor

Mitek M.

• Department of Fermentation and Fruit and Vegetable Technology, Warsaw Agriculture University, Warsaw, Poland

autor

Drzazga B.

• Department of Fermentation and Fruit and Vegetable Technology, Warsaw Agriculture University, Warsaw, Poland

Bibliografia

• 1. Bock W., Krause M., Dongowski G.: Nahrung 1970, 14 (5), 375.
• 2. Buren van J. P., de Vos L., Pilnik W.: J. Agric. Food Chem., 1976, 24 (3), 448.
• 3. Buren van J. P., Way R. O.: J. Food Sci., 1978, 43 (4), 1235.
• 4. Gasik W.: Wpływ modyfikacji procesu technologicznego otrzymywania soku jabłkowego na zawartość polifenoli. The Doctor thesis. Inst. Techn. Żywo. SGGW-AR Warszawa 1982.
• 5. Goldstein J. L., Swain T.: Phytochemistry 1965, 4 (1), 185.
• 6. Hathway D. E., Seakins I. T. W.: Biochem. J., 1958, 70 (1), 158.
• 7. Ishii S., Yokotsuka T.: J. Agric. Food Chem., 1973, 21 (2), 269.
• 8. Lech W.: Prace i Mat. Inst. Przem. Drobn. I Rzem., Warszawa 1967, 10/200.
• 9. Oh H.I., Hoff J. E., Armstrong G. S., Haff L.A.: J. Agric. Food Chem. 1980, 28 (2), 394.
• 10. Olson A. C., Stanley W. L.: The use of tannic acid and phenolformaldehyde resins with glutaraldehyde to immobilize enzymes, in Olson A. C., Cooney Ch. L.: Immobilized Enzymes in Food and Microbial Process., Plenum Press, New York 1974.
• 11. Pollard A., Kieser M. E., Sissons D. J.: Chem. Ind., 1958, 30 (7), 952.
• 12. Pozsar-Hajnal K., Polacsek-Racz M.: Acta Alimentaria 1975, 4 (3), 271.
• 13. Singleton V. L.: Adv. Food Res., 1981, 27, 149.
• 14. Walker J. R. L., Wilson E. L.: J. Sci. Food Agric., 1975, 26 (12), 1825.
• 15. Williams A. M .: Enzyme inhibition by phenolic compounds, in Pridham J.B. Enzyme chemistry of phenolic compounds, Pergamon Press, London 1963.