PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2016 | 586 |

Tytuł artykułu

Wpływ procesu hydrolizy enzymatycznej na właściwości przeciwutleniające preparatów białek z gryki

Treść / Zawartość

Warianty tytułu

EN
Influence of enzymatic hydrolysis on the antioxidant properties of protein preparations from buckwheat

Języki publikacji

PL

Abstrakty

PL
Celem badań było porównanie właściwości przeciwutleniających preparatów białek wyizolowanych z gryki odmiany Fagopyrum esculentum Moench oraz hydrolizatów tych białek uzyskanych w wyniku działania pepsyny oraz proteinazy N. Właściwości przeciwutleniające preparatów zbadano oznaczając: zdolność do chelatowania żelaza(II), aktywność wobec kationorodników ABTS i wobec nadtlenków kwasu linolowego. Przeprowadzono także podstawową charakterystykę białek i peptydów otrzymanych preparatów i hydrolizatów białkowych oraz oznaczono zawartość polifenoli ogółem. Zawartość rozpuszczalnych związków peptydowych i polifenoli w hydrolizatach była większa niż w preparatach białek niehydrolizowanych, co prawdopodobnie przyczyniło się do ich lepszej zdolności do chelatowania jonów żelaza(II). Hydrolizaty białkowe otrzymane za pomocą proteinazy N oraz preparaty białek charakteryzowały się mniejszą aktywnością wobec kationorodników ABTS niż hydrolizaty pepsynowe. Preparaty białek wykazywały najlepsze właściwości przeciwutleniające wobec nadtlenków w emulsji kwasu linolowego. Preparaty białkowe hydrolizowane proteinazą N działały w tym układzie reakcyjnym zdecydowanie najsłabiej. Uzyskane wyniki wskazują, że hydrolizaty i preparaty białek gryki mogą być stosowane do żywności jako naturalne składniki o właściwościach przeciwutleniających.
EN
The aim of this study was to compare the antioxidant properties of protein preparations isolated from buckwheat and hydrolysates of these proteins achieved due to the reaction of pepsin and proteinase N. The research material consisted of buckwheat grain of Fagopyrum esculentum Moench cv. from the cultivation in Poland, from which the flour was produced in the laboratory, as well as buckwheat flour available on markets. Both types of flour were subjected to obtain the protein preparations. To produce buckwheat protein hydrolysates, two enzymes were used: pepsin and proteinase N. Hydrolysis of the isolate using pepsin was carried out for 4 h, while proteinase N was applied – for 6 h. Basic characteristics of the resulting protein preparations and hydrolysates included determination of: the content of total nitrogen, soluble peptide compounds, surface aromatic hydrophobicity of protein-origin compounds, and content of total polyphenols. The antioxidant properties of preparations were examined by determining: the ability to chelate iron(II) ions, activity against cation radicals ABTS, and against linoleic acid peroxides. Contents of soluble peptide compounds and polyphenols in protein hydrolysates from buckwheat was higher than in the preparations, which probably contributed to their better ability to chelate the iron(II) ions. The protein hydrolysates produced by means of proteinase N demonstrated lower activity against cation radicals ABTS and chelating properties than hydrolysates obtained by the application of pepsin. Buckwheat protein preparations deactivated the cation radicals ABTS to a lesser extent than pepsin hydrolysates. The process of enzymatic protein hydrolysis resulted in a decrease (up to eight-fold) of the surface aromatic hydrophobicity, wherein there was no any clear influence of the type of enzyme used on the degree of these changes. The best antioxidant properties against peroxides in linoleic acid emulsion were showed by protein preparations having the highest surface aromatic hydrophobicity. Protein preparations hydrolyzed using proteinase N had in such reaction system the weakest efficiency.

Słowa kluczowe

Wydawca

-

Rocznik

Tom

586

Opis fizyczny

s.157-165,rys.,bibliogr.

Twórcy

autor
  • Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
autor
  • Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
autor
  • Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie

Bibliografia

  • Aluko R.E., 2015. Amino acids, peptides, and proteins as antioxidants for food preservation. W: red. F. Shahidi, Handbook of antioxidants for food preservation, Woodhead Publishing, Cambridge.
  • AOAC, 1990. Official methods of analysis of the association on official analytical chemists. Kenneth, Helrich, Arlington.
  • Carrasco-Castillaa J., Hernández-Álvareza A.J., Jiménez-Martíneza C., Jacinto-Hernándezb C., Alaizc M., Girón-Callec J., Vioquec J., Dávila-Ortiza G., 2012. Antioxidant and metal chelating activities of peptide fractions from phaseolin and bean protein hydrolysates. Food Chem. 135 (30), 1789–1795.
  • Church F.C., Swaisgood H.E., Porter D.H., Catignani G.L., 1983. Spectrophotometric Assay Using o-Phthaldialdehyde for Determination of Proteolysis in Milk and Isolated Milk Proteins. J. Dairy Sci. 66, 1219–1227.
  • Darewicz M., Borawska J., Minkiewicz P., Iwaniak A., Starowicz P., 2015. Biologicznie aktywne peptydy uwalniane z białek żywności. ŻNTJ 3 (100), 26–41.
  • Drużyńska B., Kostrzewski K., Majewska E., Kowalska J., Derewiaka D., Ciecierska M., 2015. Zawartość wybranych składników bioaktywnych i ich aktywność przeciwrodnikowa w kiełkach nasion. ZPPNR 583, 45–54.
  • Fan T.Y., Sosulski F.W., 1974. Dispersibility and isolation of protein from legume flours. Can. Institute Food Sci. Technology J. 7 (4), 256–259.
  • Hayakawa S., Nakai S., 1985. Relationships of hydrophobicity and net charge to the solubility of milk and soy proteins. J. Food Sci. 50, 486–491.
  • Inglett G.E., Chen D., Berhow M., Lee S., 2011. Antioxidant activity of commercial buckwheat flours and their free and bound phenolic compositions. Food Chem. 125, 923–929.
  • Jędrusek-Golińska A., Korczak J., Białas W., Hęś M., Gramza A., 2006. Ocena właściwości przeciwutleniających hydrolizatów białkowych śruty rzepakowej w wybranych testach. Rośliny oleiste – Oilseed Crops 27, 107–117.
  • Karaś M., Jakubczyk A., Szymanowska U., Materska M., Zielińska E., 2014. Antioxidant activity of protein hydrolysates from raw and heat-treated yellow string beans (Phaseolus vulgaris L.). Acta Sci. Pol., Technol. Aliment. 13 (4), 385–391.
  • Krkošková B., Mrázová Z., 2005. Prophylactic components of buckwheat. Food Res. Inter. 38, 561–568.
  • Kuo J.-M., Yeh D.-B., Pan B.S., 1999. Rapid photometric assay evaluating antioxidative activity in edible plant material. J. Agric. Food Chem. 47, 3206–3209.
  • Lai L.S., Chou S.T., Chao W.W., 2001. Studies on the Antioxidative Activities of Hasian-tsao Leaf Gum. J. Agric. Food Chem. 49, 963–968.
  • Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A., Randall R.J., 1951. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 193 (1), 265–75.
  • Ma Y., Xiong Y. L., Zhai J., Zhu H., Dziubla T., 2010. Fractionation and evaluation of radical scavenging peptides from in vitro digests of buckwheat protein. Food Chem. 118 (3), 582–588.
  • McCarthy A.L., O’Callaghan Y.C., O’Brien N.M., 2013. Protein hydrolysates from agricultural crops – bioactivity and potential for functional food development. Agriculture 3, 112– 130.
  • Okada Y., Okada M., 1998. Scaveniging Effect of water Soluble Protein in Broad Beans on Free Radicals and Active Oxygen Species. J. Agric. Food Chem. 46, 401–406.
  • Przybylski R., Gruczyńska E., 2009. A review of nutritional and nutraceutical components of buckwheat. Eur. J. Plant Sci. Biotechnol. 3, 10–22.
  • Rao M.B., Tanksale A.M., Ghatge M.S., Deshpande V.V., 1998. Molecular and biotechnological aspects of microbial proteases. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62 (3), 597–635.
  • Re R., Pellergrini N., Proleggente A., Pannala A., Yang M., Rice-Evans C., 1999. Antioxidant activity applying an improved ABTS radical cation decolorization assay. Free Rad. Biol. Med. 9–10, 1231–1237.
  • Singleton V.L., Rossi J. A., 1965. Colorimetry of total phenolics with phosphomolybolic – phosphotungastic acid reagents. Am. J. Enol. Viticult. 16, 144–158.
  • Torres-Fuentes C., Alaiz M., Vioque J., 2012. Iron-chelating activity of chickpea protein hydrolysate peptides. Food Chem. 134, 1585–1588.
  • Wang X.Y. Tang C.H., 2012. Physicochemical and antioxidant properties of trypsin-modified buckwheat protein isolates. Food Technol. Biotechnol. 50 (1), 17–24.
  • Worobiej E., Kaliszuk P., Piecyk M., 2016. Porównanie właściwości przeciwutleniających preparatów białek z nasion komosy ryżowej, Bromat. Chem. Toksykol. 49, 3, 437–441.
  • Wołosiak R., Worobiej E., 1999. Aktywność antyoksydacyjna izolatu i hydrolizatów białek grochu. ŻNTJ 3 (20) [supl.], 105–111.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-1868403d-3cab-4920-b99f-3eb6648940c4
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.