Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2007 | 25 | 2 |
Tytuł artykułu

The effect of selection for body weight on the activity of lysosomal enzymes in the liver and kidney of mice

Treść / Zawartość
Warianty tytułu
Wpływ selekcji w kierunku wzrostu masy ciała na aktywność enzymów lizosomowych w wątrobie wątrobie nerce myszy
Języki publikacji
The study was conducted on 20 Swiss line male mice divided into two groups – control (n=10) comprised of unselected animals (group C), and experimental (n=10) comprised of mice selected over 24 generations for high live body weight gain (group S). Beginning from day 42 of life mice of both groups received over a period of 14 days a standard pelleted feed containing 16% protein.After 14 days the animals were killed, a lysosomal fraction of liver and kidney cells was obtained and analysed for the activity of acid phosphatase, lysosomal esterase, lysosomal lipase, β-glucuronidase, β-galactosidase, β-glucosidase, β-N-acetylo-hexosaminidase, leucine aminopeptidase, alanine aminopeptidase and cathepsins D and L. In S mice the activities of a majority of the lysosomal hydrolases examined were found to be higher than in C animals.
Badania przeprowadzono na 20 samcach myszy linii Swiss. Podzielono je na dwie grupy − kontrolną (n=10) obejmującą osobniki nieselekcjonowane oraz grupę doświadczalną (n=10), do której należały osobniki selekcjonowane w kierunku wysokich przyrostów masy ciała. Myszy obu grup przez okres 14 dni żywiono paszą o standardowej, tj. 16% zawartości białka. Po upływie 14 dni zwierzęta uśmiercano i w otrzymanej frakcji lizosomowej komórek wątroby i nerek oznaczano aktywność fosfatazy kwaśnej, sterazy lizosomowej, lipazy lizosomowej, b-glukuronidazy, b-galaktozydazy, b-glukozydazy, b-Nacetylohexozaminidazy,aminopeptydazy leucynowej, aminopeptydazy alaninowej oraz katepsyn D i L.Uzyskane wyniki wskazują, że zastosowana selekcja istotnie zwiększała aktywność większości badanych hydrolaz lizosomowych.
Słowa kluczowe
Opis fizyczny
  • Department of Animal Physiology, Institute of Biology, Swietokrzyska Academy, Swietokrzyska 15, 25-406 Kielce, Poland
  • Department of Animal Physiology, Institute of Biology, Swietokrzyska Academy, Swietokrzyska 15, 25-406 Kielce, Poland
  • Department of Animal Physiology, Institute of Biology, Swietokrzyska Academy, Swietokrzyska 15, 25-406 Kielce, Poland
  • Institute of Genetics and Animal Breeding, Polish Academy of Sciences, Jastrzebiec, 05-552 Wolka Kosowska, Poland
  • BARRETT A.T., 1972 − Lysosomal enzymes. In: Lysosomes. A Laboratory Handbook [J.T. Dingle],North-Holland Publishing Company Amsterdam 46-135.
  • Barrett A.J. Heath M.F., 1977 − Lysosomal enzymes. In: “Lysosomes. A Laboratory Handbook”. Ed: J.T. Dingle, North-Holland Publishing Company Amsterdam, New York, Oxford 19-145.
  • BEAUFAY H., 1972 − Methods for isolation of lysosomes. In: “Lysosomes. A Laboratory Handbook.Ed. J.T. Dingle, North-Holland Publishing Company Amsterdam .19-145.
  • BERRYMAN D.E., LIST E.O., KOHN D.T., COSCHIGANO K.T., SEELEY R.J., KOPCHICK J.J., 2006 − Effect of growth hormone on susceptibility to diet-induced obesity. Endocrinology 147,2801-2808.
  • BORELLI M.I., ALVAREZ V., DE-GAGLIARIANO E., COUSO R., GAGLIARDIANO JJ.,1994 − Rapidly induced modulation of beta-N- acetylglucosaminidase activity in pancreatic islets. ARCHIVES INTERNATIONALES DE PHYSIOLOGIE, DE BIOCHIMIE ET DE BIOPHYSIQUE 102 9-12.
  • COWLEY A.W. JR., LIANG M., ROMAN R.J., GREENE A.S., JACOB H.J., 2004 − Consomic rat model systems for physiological genomics. Acta Physiologica Scandinavica 181, 585-592.
  • GARCIA-PASCUAL J.J., VILLAR E., CORRALES JJ., GARC.IA-SASTRE A., GARCIA-DIEZ L.C., CORRAL J., CABEZAS J.A., MIRALLES J.M., 1992 − Enzymatic glycosidase activities in experimental obesity. Hormone and Metabolic Research 24, 412-415.
  • GUDERLEY H., HOULE-LEROY P., DIFFEE G.M., CAMP D.M., GARLAND T. JR., 2006 − Morphometry, ultrastructure, myosin isoforms, and metabolic capacities of the “mini muscles”favoured by selection for high activity in house mice. Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology 144, 271-282.
  • HEGARTY R.S., GOOPY J.P., HERD R.M., MCCORKELL B., 2007 − Cattle selected for lower residual feed intake have reduced dai1y methane production. Journal of Animal Science 85, (6)1479-1486.
  • HERRERO M.C., REMESAR X., BLADE C., AROLA I., 1997 − Amino acid metabolism in the kidneys of genetic and nutritionally obese rats. Biochemical and Molecular Biology International 42, 261-269.
  • JÓZWIK A., ŚLIWA-JÓZWIK A, FRONCZYK W., KOLĄTAJ A., 2003 − Aktywność enzymów lizosomowych u myszy pod wpływem selekcji na tempo Wzrostu. Medycyna Weterynaryjna 59, 4,348-350.
  • KADOKAWA H., MARTIN G.B., 2006 − A new perspective on management of reproduction in dairy cows: the need for detailed metabolic information, an improved selection index and extended lactation. Journal of Reproduction and Development 52, 161-168.
  • KIRSCHKE H., WIEDERANDERS B., 1984 − Methoden zur Aktivitatsbestimmung von Proteinasen. Martin-Luther-Universitat, Halle-Wittenberge Wissenschaftliche Beitrage Hal1e/Salle 11-17.
  • KOŁĄTAJ A., 1993 − Pochwała stresu. Wydawnictwo Naukowe Wyższej Szkoły Pedagogicznej w Kielcach, Kielce 1-205.
  • LANGNER J., WAKIL A., ZIMMERMANN M., ANSORGE S., BOHLEY P., KIRSCHKE H.,WIEDERANDERS B., 1973 − Aktivitatsbestimmung proteolytischer Enzyme mit Azokasein als Substrat. Acta Biologica Medica Germanica 31, 1-18.
  • LEBLANC M., THIBAULT L., 2003 − Effect of sibutrdll1ine on macronutrient selection in male and female rats. Physiology and Behavavior 80, 243-252.
  • LEE T.N., ALBORN W.E., KNIERMAN M.D., KONRAD R.J., 2006 − Alloxan is an inhibitor of O-GlcNAc-selective N-acetyl-beta-D-glucosaminidase. Biochemical and Biophysical Research Communications 350, 1038-1043.
  • LORINI R., SCARAMUZZA A., CORTONA L., VALENTI G., D’ANNUNZIO G., MELZI D’ERIL G.V., 1995 − Increased urinary N-acetyl-beta-glucosaminidase (NAG) excretion in young insulin-dependent diabetic patients. Diabetes Research and Clinical Practice 29, 99-105.
  • MACIEJEWSKI R., BURSKI K., BURDAN F., MADEJ B., KOPIENIA M.,.2001 − Lipid and exocrine pancreatic ultrastructural changes due to experimental diabetes. Acta Physiologica Hungarica 27, 264-270.
  • MC DONALD J.K., BARRETT AJ., 1986 − Exopeptidases. In: Marnmalian Proteases: A Glossary and Bibliography, Academy Press London 111-144.
  • MISZCZUK-JAMSKA B., CHEVALIER F., MAIRE I., DEMBINSKA-KIEC A., 1993 − Acid and neutral lipase activity in lymphocytes of patients with increased serum cholesterol and trig1yceride level. Journal of Physiology and Pharmacology 44, 345-350.
  • ORTMANN S., PRINZLER J., KLAUS S., 2003 − Self-selected macronutrient diet affects energy and glucose metabolism in brown fat-ablated mice. Obesity Results 11, 1536-1544.
  • POPKO J., ZALEWSKA A., SIERAKOWSKA S., MACIAS T., KNAS M., ZWIERZ K.,SREDZINSKA K., 2005 − Activity of N-acetylo-beta-hexosaminidase in joint fluid from knee and serum of patients with rheumatoid arthritis and osteoarthritis. Przegląd Lekarski 62, 650-652.
  • REZENDE E.L. KELLY S.A., GOMES F.R., CHAPPELL M.A., GARLAND T. JR., 2006 −Effects of size, sex, and voluntary running speeds on costs of locomotion in lines of laboratory mice selectively bred for high wheel-running activity. Physiological and Biochemical Zoology 79, 83-99.
  • SHARMA S., PIRILA P., KAIJA H., PORVARI K., VIHKO P. JUFFER A.H., 2005 − Theoretical investigations of prostatic acid phosphatase. Proteins 58, 295-308.
  • TULSIANI D.R., SKUDLAREK M.D., ARAKI Y., ORGEBIN-CRIST M.C., 1995 − Purification and characterization of two form of beta-D-galactosidase from rat epididymal luminal fluid: evidence for their role the modification of sperm plasma membrane glycoprotein. Biochemical Journal 305,41-50.
  • WAGENER A., SCHMITT A.O., AKSU S., SCHLOTE W., NEUSCHL C., BROCKMANN G.A., 2006 − Genetic, sex, and effects on body weight obesity in the Berlin Fat Mouse Inbred lines. Physiological Genomics 27, 264-270.
  • WEYEL D., SEDLACEK H.H., MULLER R., BRUSSELBACH S., 2000 − Secreted human B-glucuronidase:a novel tool for gene-directed enzyme prodrug therapy. Gene Therapy 7, 224-231.
  • WILDENTHAL K., 1976 - Hormonal and nutritional substrate control of cardiac lysosomal enzyme activities. Circulation Research 39,441-446.
  • WITEK B., BLICHARSKI T., KOŁĄTAJ A., OSTROWSKI A., 2004 − Wpływ selekcji w kierunku zwiększenia mięsności na aktywność enzymów lizosomowych u świń (The effect of selection for increased meat deposition on lysosomal enzymes activity in pigs). In Polish, summary in English. Medycyna Weterynaryjna 60 (9), 958-962.
Typ dokumentu
Identyfikator YADDA
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.